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PROTEINA GREGGIA (P.G.)
Il contenuto proteico di un alimento è valutato dal suo tenore in azoto,
determinato con il metodo Kjeldahl modificato.
Il metodo Kjeldahl valuta la maggior parte dell’azoto presente
nell’alimento, esclusi i nitrati, i nitriti, e taluni composti azotati ciclici.
Il metodo Kjeldahl parte da 2 premesse:
-1 tutto l’azoto presente nell’alimento sia sotto forma proteica
-2 tutte le proteine alimentari contengano 160 g di N/kg
Il contenuto azotato dell’alimento è espresso in termini di proteina greggia:
P.G. (g/kg) = g N/kg x 1.000 /160
o più comunemente
P.G. (g/kg) = g N/kg x 6,25
DETERMINAZIONE DELLA PROTEINA GREGGIA
Finalità: valutare la quantità di azoto presente nell’alimento
Metodo ufficiale: Kjeldahl
• SCOPO: determinare il contenuto in N degli alimenti ed
esprimere il risultato come proteina greggia (N x 6,25);
• CAMPO DI APPLICAZIONE: viene determinato N
proteico, amminico, ammidico, iminico, ammoniacale ed
ureico; non viene determinato l’azoto nitroso e nitrico;
• PRINCIPIO DEL METODO: mineralizzazione dell’azoto
mediante trattamento a caldo con acido solforico
concentrato
e
successiva
distillazione
dell’azoto
ammoniacale con raccolta su acido borico a titolo noto.
DETERMINAZIONE DELLA PROTEINA GREGGIA
P.G. = N x 6,25
6,25 = 100/N proteina
MATERIA PRIMA
Semi di cotone
Semi di soia
Orzo
Mais
Avena
Frumento
Uova
Carne
Latte
Azoto %
18,87
17,51
17,15
16,00
17,15
17,15
16,00
16,00
15,68
Coefficiente
5,30
5,71
5,83
6,25
5,83
5,83
6,25
6,25
6,38
AMINOACIDI (1)
NEUTRI
alanina
cisteina
glicina
isoleucina
leucina
metionina
fenilalanina
prolina
serina
treonina
triptofano
tirosina
valina
asparagina
glutammina
ACIDI
ac. aspartico
ac. glutammico
BASICI
arginina
istidina
lisina
AMINOACIDI (2)
RAMIFICATI (e.)
isoleucina
leucina
valina
Ciclici
Phenilalanina (e) -> Tirosina
Triptofano (e) -> Niacina
Istidina
Solforati
Metionina (e.)
Cisteina (n.e.)
BASICI
Arginina (±)
Istidina (±)
Lisina (e)
AMINOACIDI ESSENZIALI
UOMO POLLO SUINO
Metionina
+
+
+
Lisina
+
+
+
Treonina
+
+
+
Triptofano
+
+
+
Fenilalanina
+
+
+
Tirosina
+
Leucina
+
+
+
Isoleucina
+
+
+
Valina
+
+
+
Istidina
+
+/+/Arginina
+/+/+/-
metionina-cistina
fenilalanina-tirosina
“LEGGE DEL MINIMO” DI LIEBIG
La quantità di proteina potenzialmente
sintetizzabile è limitata dall’aminoacido
essenziale presente in minore concentrazione
AMINOACIDO LIMITANTE O CRITICO
COME PUÒ AVVENIRE CHE UNA PARTE DEGLI
AMINOACIDI NON VENGA UTILIZZATA?
Tale eventualità si verifica o quando gli alimenti apportano
eccessive quantità di proteine oppure quando uno degli
aminoacidi essenziali si trova in concentrazione troppo bassa
rispetto agli altri limitandone la possibilità di impiego.
AMINOACIDO LIMITANTE
BOTTE DI
“LIEBIG”
aminoacido limitante
primario
RISPOSTA PRODUTTIVA
RISPOSTE PRODUTTIVE ALL’INTEGRAZIONE DELLA
DIETA CON UN AMINOACIDO LIMITANTE.
LIVELLO OTTIMALE
DI INTEGRAZIONE
INTEGRAZIONE AMINOACIDICA DELLA DIETA
(1 solo aminoacido)
AZOTO INGERITO
(proteina greggia)
AZOTO
FECALE
AZOTO ASSORBITO
AZOTO
URINARIO
AZOTO TRATTENUTO
VALORE BIOLOGICO (V.B.)
Il termine Valore Biologico coniato da Thomas all’inizio del secolo, è stato ripreso intorno
agli anni ‘20 da Mitchell e proposto come metodo per l’espressione del valore proteico.
VALORE BIOLOGICO (V.B.)
Definizione:
Rispondenza in termini di equilibrio aminoacidico della proteina
alimentare ai fabbisogni dell’animale.
VALORE BIOLOGICO (V.B.)
Come si calcola
rapporto fra l’azoto trattenuto e l’azoto assorbito da un animale
V.B. =
N ingerito - (N fecale + N urinario)
N ingerito - N fecale
La formula in realtà esprime un Valore Biologico Apparente, in quanto andrebbe
depurato da 2 fonti di N endogene che non hanno direttamente a che fare con la quota
digerita e con la quota assorbita dell’azoto alimentare:
AZOTO FECALE METABOLICO (N.F.M.)
AZOTO URINARIO ENDOGENO (N.U.E.)
La carenza di un solo aminoacido rispetto alla
quantità richiesta è responsabile del basso valore
biologico di una proteina alimentare.
AMINOACIDO CRITICO PRIMARIO
O LIMITANTE
N fecale = N di origine alimentare indigerito + N di
costituzione degli enzimi digestivi, degli acidi biliari, degli
epiteli di sfaldamento del canale alimentare, delle spoglie della
microflora intestinale (N.F.M.).
N urinario = N derivante dal catabolismo degli aminoacidi di
origine alimentare non utilizzati per la sintesi + N derivante
dal catabolismo microbico + N degli aminoacidi e delle basi
puriniche che provengono dal ricambio dei tessuti (N.U.E.)
V.B. =
N ingerito - (N fecale - NFM) - (N urinario - NUE)
N ingerito - (N fecale - NFM)
NFM = azoto fecale metabolico
NUE = azoto urinario endogeno
V.B. proteine di origine animale > V.B. proteine di origine vegetale
V.B. tanto migliore quanto più si avvicina all’unità; questo si verifica
quanto meglio la miscela di aminoacidi ha composizione simile a quella di
costituzione delle proteine da sintetizzare.
Le proteine di origine animale hanno una composizione molto più simile a
quella del corpo animale di quanto non abbiano le proteine vegetali.
La carenza di un solo aminoacido rispetto alla
quantità
richiesta
(aminoacido
limitante
primario) è responsabile del basso valore
biologico di una proteina alimentare, valore che
può essere migliorato integrando quanto manca.
VALORE BIOLOGICO DELLE PROTEINE
DI ALIMENTI PER IL MANTENIMENTO E
LA CRESCITA DI GIOVANI SUINI
LATTE
FARINA DI PESCE
FARINA DI SOIA
FARINA DI SEME DI COTONE
FARINA DI SEME DI LINO
MAIS
ORZO
PISELLI
0,95 - 0,97
0,74 - 0,89
0,63 - 0,76
0,63
0,61
0,49 - 0,61
0,57 - 0,71
0,62 - 0,65
PROTEINA IDEALE
La qualità delle proteine di un alimento è indicata specificando il
contenuto di tutti gli aminoacidi essenziali o solo di quelli che
più facilmente possono essere limitanti.
Il metodo più recente di valutazione delle proteine alimentari
destinate agli animali è basato sul concetto di:
“PROTEINA IDEALE”.
La proteina ideale è quella in grado di apportare gli
aminoacidi indispensabili nelle proporzioni
corrispondenti ai fabbisogni dell’animale e
nella quale esiste un corretto equilibrio
fra aminoacidi essenziali e non essenziali.
PROTEINA IDEALE
EQUILIBRIO FRA AMINOACIDI (g/kg) PROPOSTO
PER LA PROTEINA IDEALE NEL SUINO
Lisina
metionina + cistina
treonina
triptofano
isoleucina
leucina
istidina
fenilalaninna + tirosina
valina
70
35
42
10
38
70
23
67
49
PROTEINA IDEALE
PROTEINA LA CUI COMPOSIZIONE IN AMINOACIDI
PIU’ SI AVVICINA ALLE ESIGENZE
DI UNA DETERMINATA SPECIE ANIMALE
IN UN DETERMINATO STATO FISIOLOGICO.
Stabilito così l’equilibrio fra aminoacidi, non è più necessario calcolare la
copertura dei fabbisogni in singoli aminoacidi, che viene
automaticamente assicurata con la copertura del fabbisogno proteico.
Il concetto di proteina ideale non considera la possibilità
di fornire qualche aminoacido in eccesso

integrare il concetto di proteina ideale con quello
dell’integrazione dei singoli aminoacidi di sintesi
PROTEINA IDEALE
SUINO IN ACCRESCIMENTO
(lisina = 100)
Aminoacidi
COLE 1984
LISINA
100
TREONINA
60
TRIPTOFANO
18
METIONINA + CISTINA
50
ARGININA
--ISOLEUCINA
50
LEUCINA
100
FENILALANINA + TIROSINA
100
VALINA
70
ISTIDINA
33 - 35
I.N.R.A. 1984
100
60
18
60
29
60
72
100
70
26
Phenylalanine
Systematic name: 2-Amino-3-phenyl-propanoic acid
Abbreviations: Phe
Chemical formula:
C9H11NO2
Molecular mass
165.19 g mol-1
Melting point
283 °C
Density
1.29 g cm-3
Isoelectric point
5.5
pKa
2.20
9.09
PubChem 994CAS number[673-06-3] (D)[63-91-2] (L)
[150-30-1] (D/L or racemic)
Phenylalanine
Phenylalanine is an essential alpha-amino acid.
It exists in two forms, a D and an L form, which are
enantiomers (mirror-image molecules) of each other.
It has a benzyl side chain. Its name comes from its
chemical structures consisting of a phenyl group
substituted for one of the hydrogens in the side chain
of alanine. Because of its phenyl group,
phenylalanine is an aromatic compound. At room
temperature, it is a white, powdery solid.
Phenylalanine Forms
• L-phenylalanine
• D-phenylalanine
• DL-phenylalanine
L-phenylalanine
L-Phenylalanine (LPA) is an electrically-neutral amino acid,
one of the twenty common amino acids used to
biochemically form proteins, coded for by DNA. Lphenylalanine is used in living organisms, including the
human body, where it is an essential amino acid. Lphenylalanine can also be converted into L-tyrosine,
another one of the twenty protein-forming amino acids. Ltyrosine is converted into L-DOPA, which is further
converted into dopamine, norepinephrine (noradrenaline),
and epinephrine (adrenaline) (the latter three are known as
the catecholamines).
D-phenylalanine
D-phenylalanine (DPA), can be synthesized artificially. Dphenylalanine
can
be
converted
only
into
phenylethylamine. D-phenylalanine is a non-protein amino
acid, meaning that it does not participate in protein
biosynthesis. D-phenylalanine and other D-amino acids
are, however, found in proteins, in small amounts,
particularly aged proteins and food proteins that have been
processed. The biological functions of D-amino acids
remain unclear. Some D-amino acids, such as Dphenylalanine, may have pharmacologic activity.
DL-phenylalanine
DL-phenylalanine is a racemic mixture of phenylalanine - it contains 50
% each of D and L enantiomers. DL-Phenylalanine is marketed as a
nutritional supplement for its putative analgesic and antidepressant
activities. The putative analgesic activity of DL-phenylalanine may
be explained by the possible blockage by D- phenylalanine of
enkephalin degradation by the enzyme carboxypeptidase A. The
mechanism of DL- phenylalanine's putative antidepressant activity
may be accounted for by the precursor role of L- phenylalanine in
the synthesis of the neurotransmitters norepinephrine and dopamine.
Elevated brain norepinephrine and dopamine levels are thought to
be associated with antidepressant effects.
Biological aspects
The genetic codon for phenylalanine was the first to be discovered.
Marshall W. Nirenberg discovered that, when he inserted m-RNA
made up of multiple uracil repeats into E. coli, the bacterium
produced a new protein, made up solely of repeated phenylalanine
amino acids.
Phenylalanine uses the same active transport channel as tryptophan to
cross the blood-brain barrier, and, in large quantities, interferes with
the production of serotonin.
Phenylalanine is contained in most protein rich foods, but especially
good sources are dairy products (curd, milk, cottage cheese),
avocados, pulses and legumes (particularly peanuts and lima beans),
nuts (pistachios, almonds), seeds (piyal seeds), leafy vegetables,
whole grains, poultry, fish and other seafoods.
DL-phenylalanine
The genetic codon for phenylalanine was the first to be discovered.
Marshall W. Nirenberg discovered that, when he inserted m-RNA
made up of multiple uracil repeats into E. coli, the bacterium
produced a new protein, made up solely of repeated phenylalanine
amino acids.
Phenylalanine uses the same active transport channel as tryptophan to
cross the blood-brain barrier, and, in large quantities, interferes with
the production of serotonin.
Phenylalanine is contained in most protein rich foods, but especially
good sources are dairy products (curd, milk, cottage cheese),
avocados, pulses and legumes (particularly peanuts and lima beans),
nuts (pistachios, almonds), seeds (piyal seeds), leafy vegetables,
whole grains, poultry, fish and other seafoods.